Les enzymes : catalyseurs biologiques des réactions

Les enzymes, le plus souvent des protéines, sont des catalyseurs biologiques : elles accélèrent considérablement les réactions chimiques de la cellule sans être consommées ni modifiées. Elles agissent en ABAISSANT l'énergie d'ACTIVATION de la réaction. Point essentiel : elles n'affectent pas le sens ni l'équilibre thermodynamique de la réaction, seulement sa VITESSE.

Le substrat se fixe sur une région précise de l'enzyme, le SITE ACTIF, dont la forme et les propriétés chimiques sont complémentaires du substrat (modèle « clé-serrure » de Fischer, affiné par l'« ajustement induit » de Koshland). D'où la grande SPÉCIFICITÉ des enzymes, à la fois pour leur substrat et pour la réaction catalysée. Beaucoup requièrent des cofacteurs (ions) ou coenzymes (souvent dérivés de vitamines).

La vitesse d'une réaction enzymatique suit l'équation de Michaelis-Menten : $v = \dfrac{V_{max}\,[S]}{K_m + [S]}$. La vitesse maximale $V_{max}$ est atteinte quand l'enzyme est saturée en substrat. La constante de Michaelis $K_m$ est la concentration de substrat pour laquelle $v = V_{max}/2$ ; elle mesure l'affinité de façon INVERSE : un $K_m$ faible signale une forte affinité enzyme-substrat.

L'activité enzymatique est finement régulée. Un inhibiteur COMPÉTITIF occupe le site actif : il augmente le $K_m$ apparent sans changer $V_{max}$ (on le surmonte en ajoutant du substrat). Un inhibiteur NON COMPÉTITIF se fixe ailleurs et diminue $V_{max}$. Les enzymes allostériques présentent une coopérativité (courbe sigmoïde) et permettent une régulation par rétrocontrôle ou par modification covalente (phosphorylation).

Les enzymes sont le moteur du métabolisme. Méthode QCM : une enzyme abaisse l'énergie d'activation (sans modifier l'équilibre) ; équation $v = V_{max}[S]/(K_m + [S])$ ; $K_m$ = concentration à $V_{max}/2$, mesure inverse de l'affinité ; distinguer inhibition compétitive ($K_m$ augmente) et non compétitive ($V_{max}$ diminue).