Les acides aminés : les briques des protéines

Les acides aminés sont les unités de base des protéines. Il en existe 20 standard. Tous partagent une structure commune organisée autour d'un carbone central (le carbone α) qui porte quatre groupements : une fonction AMINE (−NH₂), une fonction CARBOXYLE (−COOH), un atome d'hydrogène et une chaîne latérale variable notée R. C'est cette chaîne R qui distingue les acides aminés entre eux. Dans les protéines, ils sont sous la forme énantiomère L.

Les propriétés d'un acide aminé dépendent de sa chaîne R, ce qui permet de les classer : apolaires (hydrophobes), polaires non chargés (hydrophiles), chargés positivement (basiques) ou chargés négativement (acides). Cette nature chimique gouverne la façon dont l'acide aminé interagit avec l'eau et avec les autres résidus, et donc le repliement et la fonction de la protéine.

Portant à la fois une fonction acide et une fonction basique, les acides aminés sont des AMPHOLYTES. À pH physiologique, ils existent sous forme de ZWITTERION (le groupe amine protoné −NH₃⁺ et le carboxyle déprotoné −COO⁻), de charge nette nulle. Le pH auquel la charge nette est nulle est le point isoélectrique (pHi), caractéristique de chaque acide aminé.

Deux acides aminés se lient par une réaction de CONDENSATION : le carboxyle de l'un réagit avec l'amine de l'autre, avec élimination d'une molécule d'eau. Il se forme une LIAISON PEPTIDIQUE (une fonction amide), plane et rigide. L'enchaînement des acides aminés forme un peptide puis une protéine, toujours orienté de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.

Les acides aminés sont le point de départ de toute la biochimie structurale. Méthode QCM : 20 acides aminés standard, carbone α portant −NH₂, −COOH, H et R, configuration L ; classification selon la chaîne R ; forme zwitterion et point isoélectrique ; la liaison peptidique est une liaison amide formée par condensation, orientée N → C.